Researcherดร. ศุภวัฒน์ ชัยเกษม, ผู้ช่วยศาสตราจารย์ที่ทำงาน:ภาควิชาวิทยาการเดินเรือและโลจิสติกส์ทางทะเล คณะพาณิชยนาวีนานาชาติ สาขาที่สนใจ:Aerobic/Anaerobic Wastewater Treatment, Solidwaste management, Risk assessment, Climate change and GHG emission Resume |
|
|
|
|
|
|
ผลงานตีพิมพ์ในวารสารวิชาการOptimization of one-step real-time reverse transcription-polymerase chain reaction assays for norovirus detection and molecular epidemiology of noroviruses in thailandผู้แต่ง:Neesanant, P., Dr.Theerapol Sirinarumitr, Associate Professor, Dr.Sirirak Chantakru, Assistant Professor, Dr.Ukadej Boonyaprakob, Assistant Professor, Chuwongkomon, K., Bodhidatta, L., Sethabutr, O., Abente, E.J., Supawat, K., Mason, C.J., วารสาร: |
|
|
ผลงานตีพิมพ์ในวารสารวิชาการMolecular Epidemiological Study of Hand, Foot, and Mouth Disease in a Kindergarten-Based Setting in Bangkok, Thailandผู้แต่ง:Dr.Nipa Thammasonthijarern, Lecturer, Nathamon Kosoltanapiwat, Warisa Nuprasert, Pichamon Sittikul, Pimolpachr Sriburin, Wirichada Pan-ngum, Pannamas Maneekan, Somboon Hataiyusuk, Weerawan Hattasingh, Janjira Thaipadungpanit, Supawat Chatchen, วารสาร: |
ผลงานตีพิมพ์ในวารสารวิชาการArbovirus Seroprevalence Study in Bangphae District, Ratchaburi Province, Thailand: Comparison between ELISA and a Multiplex Rapid Diagnostic Test (Chembio DPP? ZCD IgG)ผู้แต่ง:Ruba Chakma, Pimolpachr Sriburin, Pichamon Sittikul, Jittraporn Rattanamahaphoom, Warisa Nuprasert, Dr.Nipa Thammasonthijarern, Lecturer, Pannamas Maneekan, Janjira Thaipadungpanit, Watcharee Arunsodsai , Chukiat Sirivichayakul, Kriengsak Limkittikul, Supawat Chatchen, วารสาร: |
|
|
|
|
|
หัวเรื่อง:ไม่มีชื่อไทย (ชื่ออังกฤษ : Antibody-Binding Motif of Mimetic Peptides to V. cholerae O139 Lipopolysaccharide) ผู้เขียน:Aree Thattiyaphong, ดร.อมรรัตน์ พรหมบุญ, รองศาสตราจารย์, นายชัยวัฒน์ กิตติกูล, รองศาสตราจารย์, Krongkaew Supawat, Pathom Sawanpunyalert, ดร.สุนันทา รัตนาโภ, รองศาสตราจารย์ สื่อสิ่งพิมพ์:pdf AbstractThis study explores deduced amino acid sequences of mimetic peptides of Vibrio cholerae O139 epitopes in order to design specific antigens for use in diagnostic method. Mimetic peptides expressed on E. coli flagella were selected from a FliTrx random peptide library via the interaction with purified monoclonal antibody to V. cholerae O139. Inserted nucleotides encoding bound peptides were determined by PCR. Peptides from clones giving positive results were confirmed by Western blot analysis. Sixty-two positive E. coli colonies were obtained and nucleotide-sequenced. Inserted nucleotides were translated into amino acids. Fifty-six patterns of deduced amino acid sequences were obtained without a consensus sequence. Most sequences of mimetic peptides have amino acid motif as RXXR with approximate molecular weight of 1,700 to 2,000. Arginine and glycine occupy the highest percentage of amino acid composition. |
|
|